人们血管紧张素2转换酶总长构造初次测量

人们血管紧张素2转换酶总长构造初次测量 近日，开普敦大学(UCT)研究人员应用冷藏光学显微镜(Cryo-EM)初次测量了人们血管紧张素2转换酶(ACE)的总长构造。ACE是一种调节血压的蛋白，对心脏健康尤为重要。此项对ACE的构造和动力学模型的新科学研究为改善抗冠心病和治疗心脏病的药物设计刮平了路面。科学研究发表论文在近期的《EMBO杂志》上。

ACE是降血压和心脑血管疾病的主要靶标，因为它造成的血管紧张素2Ⅱ会造成血管收缩和血压升高。高血压是慢性心衰、心脏病发、肾炎、脑中风和双目失明的首要安全风险。它一般没有病症，被称作“沉寂的刺客”。因而，大家急需解决对于致命性心脏疾病和其它慢性疾病的可持续发展处理方案。

ACE的单个方式(蛋白质的一个团本)很回味无穷，因为它由2个结构相似但作用不一样的结构域联接在一起。它也以作用有关的二聚体方式存有(科学研究中观查到的2个相互影响的蛋白团本)。ACE不一样一部分中间的通讯危害其功能性和药品融合特点，他们医治药物设计是非常重要的。

研究人员表明，临床上，ACE缓聚剂被建议做为降血压的一线药物之一，但他们非可选择性地靶向治疗ACE的单个和二聚体这两个地区，进而会在一些病人中引起不良反应。这一项科学研究的发觉独一无二地揭示了ACE的相对高度动态性特点，及其在其不一样地区中间产生二聚化和沟通交流的体制。

该ACE蛋白质要在试验室生产制造的。为了能得到详细的构造，研究人员将蛋白快速降温到-180℃，并把不一样的构像捕捉在光学显微镜模块(EMU)的玻璃状收缩水中，接着应用泰重型坦克里奥斯光学显微镜对ACE开展高像素显像。

“近年来研发的冷冻电镜数字图像处理方式针对分析这种构造尤为重要。”研究论文的第一作者丽泽尔·卢贝博士研究生表述说，“我们通过普遍的归类对图片开展测算分离出来，这相当于‘数据提纯’，由于生物化学方式无法分离出来出ACE的单个和二聚体。随后，我们能集中化在构造的不一样一部分来分析这两个ACE构造。”